PROTEÍNAS

As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células. São encontradas em todas as partes de todas as células. Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas.

DEFINIÇÃO:

§  As proteínas são peptídeos, formados por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas.

§  Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH₂ ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido.

FUNÇÃO:

Devido as proteínas exercerem uma grande variedade de funções na célula, estas podem ser divididas em dois grandes grupos:

q Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, por exemplo;

qEstruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos.

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ESTRUTURA PRIMÁRIA

ESTRUTURA SECUNDÁRIA

ESTRUTURA TERCIÁRIA

ESTRUTURA QUARTERNÁRIA

ONDE ENCONTRAMOS AS PROTEINAS

ONDE ENCONTRAMOS AS PROTEÍNAS Proteína é um dos componentes básicos de qualquer alimento e torna toda a vida possível. Os aminoácidos são como o cimento e a proteína os tijolos. Todos os anticorpos e enzimas, e muitas das hormonas presentes no corpo humano são proteínas. Elas oferecem o transporte de nutrientes, oxigénio e resíduos em todo o corpo. Elas fornecem ainda a estrutura e a capacidade de contracção dos músculos. Elas também fornecem colagénio para tecidos conectivos do corpo e para tecidos da pele, cabelo e unhas. A proteína contêm 4 calorias por grama. Carnes – cortes de carne magra, aparadas e sem pele. - Aves: galinha, peru, ganso, etc (sempre sem pele) - Carne vermelha: qualquer qualidade de vacas magras, alces, búfalo e canguru. - Outras carnes: porco, cordeiro, etc (comprar apenas as partes mais magras) - Peixe: bacalhau fresco, salmão e peixe espada. (a maioria dos peixes são magros e contem gorduras saudáveis) - Moluscos: mexilhões, ostras, vieiras, camarões, lagostas, etc Lácteos – Escolha lácteos na sua maioria com baixo teor de gordura - Leite, leite em pó - Requeijão (bom para melhorar a saúde do intestino) - Queijos (queijos são muito ricos em gordura, por isso, escolher queijos macios quando possível) - Ovos, ovo em pó (claras de ovo são pura proteína, gemas de ovos contêm gordura e proteína) Proteínas vegetais – Proteínas vegetais são frequentemente incompletas, por isso, é sensato adicionar outras fontes de energia. Um prato bom em proteína - Nozes: (também com um elevado teor de gorduras saudáveis para além dos seus carbohidratos) Suplementos protéicos Estes estão disponíveis em pó, bebidas, etc. - Whey protein: (proteína do leite, disponível em várias formas / doses) - Caseínas: (proteína do leite). - Proteína de soja - Albumina: (uma proteína de alto valor biológico presente principalmente na clara do ovo, no leite e no sangue) - Proteínas vegetais: (podem ser encontradas sob a forma de trigo, ervilha, etc) - Aminoácidos: (Os aminoácidos estão presentes em alimentos contendo proteínas disponíveis em pó ou cápsulas. Os aminoácidos essenciais são aminoácidos que não podem ser sintetizados pelo organismo a partir de outros recursos disponíveis, e portanto, devem ser fornecidos como parte da dieta. Proteínas completas contém todos os aminoácidos, enquanto proteínas incompletas não. A lista dos aminoácidos é a seguinte: Alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutâmico, glutamina, glicina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, prolina, serina, treonina, triptofano, tirosina, valina.

FASES DA ESTRUTURA PROTEICA

ESTRUTURAS PROTÉICAS Estrutura primária É dada pela sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. São específicas para cada proteína, sendo, geralmente, determinadas geneticamente. A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos, com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Sua estrutura é somente a sequência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. Suas ligações são ligações peptídicas e pontes dissulfeto. Representada pela sequência de aminoácidos unidos por meio das ligações peptídicas. É ligada a carboidratos assim como outros. Estrutura secundária É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína. É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxilo. O arranjo secundário de uma cadeia polipeptídica pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos alfa e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula. São dois os tipos principais de proteicas alfa-hélice: presente na estrutura secundária dos níveis de organização das proteínas. São estruturas cilindricas estabilizadas por pontes de hidrogénio entre aminoácidos. As cadeias laterais dos aminoácidos encontram-se viradas para fora. Existem várias formas de como as hélice alfa podem organizar-se. folha-beta: padrão estrutural encontrado em várias proteínas, nas quais regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogénio, resultando em uma estrutura achatada e rígida. Estrutura terciária Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo estabilizada por pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. Esta estrutura confere a atividade biológica às proteicas. A estrutura terciária descreve o dobramento final de uma cadeia, por interações de regiões com estrutura regular ou de regiões sem estrutura definida, podendo haver interações de segmentos distantes de estrutura primata, por ligações não covalentes. Enquanto a estrutura secundária é determinada pelo relacionamento estrutural de curta distância, a terciária é caracterizada pelas interações de longa distância entre aminoácidos, denominadas interações hidrofóbicas, pelas interações eletrostáticas, pontes de hidrogenio e de sulfeto. Todas têm seqüências de aminoácidos diferentes, refletindo estruturas e funções diferentes. Efetua interações locais entre os aminoácidos que ficam próximos uns dos outros. Estrutura quaternária Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. Essa transformação das proteínas em estruturas tridimensionais é a estrutura quaternária, que são guiadas e estabilizadas pelas mesmas interações da terciária.A junção de cadeias polipeptídicas pode produzir diferentes funções para os compostos. Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. Sua estrutura é formada por quatro cadeias polipeptídicas.

ESTRUTURA PROTEICA

Estrutura Proteica . Sintetizadas a partir do processo de tradução, as proteínas, além de constituírem o componente celular mais abundante, elas são as moléculas com maior diversidade quanto à forma e à função. Desempenham funções estruturais, como parte da constituição de diversas estruturas, e dinâmicas, participando de quase todos os processos biológicos, já que incluem as enzimas, moléculas catalisadoras das milhares de reações químicas que ocorrem nos organismos. Todos esses fatores deixam clara a importância de estudar e conhecer a fundo a estrutura das mais diversas classes de proteínas. Apesar do grande número de estudos em torno desse tema, algumas proteínas encontram-se com a sua estrutura molecular ainda desconhecida, devido à algumas dificuldades no processo de análise dessas macromoléculas. Cientes desses entraves analíticos e da necessidade de aperfeiçoamento desses processos, pesquisadores de vários centros de pesquisa e de diferentes países criaram um método de alta performance e rapidez na determinação da estrutura de moléculas proteicas. O artigo que descreve o método desenvolvido e a diversidade de funções que ele desempenha, foi publicado na edição do dia 1º de maio da revista online Nature. A abordagem utilizada pelos cientistas baseia-se na modelagem computacional para determinar as estruturas e funções das moléculas que são difíceis de estudar com as técnicas atuais. De acordo com o pesquisador do National Institutes of Health (NIH), Dr. Peter Preusch, a ampliação do leque de estruturas de proteínas conhecidas, será um grande benefício para os cientistas que buscam desenvolver novos agentes terapêuticos para tratar algumas doenças. Comparado à cristalografia de raios X, o método mais utilizado atualmente, o novo mecanismo desenvolvido supera algumas das suas limitações na determinação da estrutura molecular de uma proteína. Os cientistas buscam contornar essas dificuldades por meio de uma comparação entre os resultados da cristalografia de proteínas com estruturas já identificadas anteriormente e que se assemelham a estrutura desconhecida de uma determinada proteína. Essa técnica é conhecida por substituição molecular, que tem algumas limitações na interpretação de dados de mapas de densidade eletrônica, realizados pela cristalografia. Apesar da limitação, os pesquisadores mostraram que ela pode ser minimizada por meio de uma combinação de algoritmos computacionais no intuito de obter o modelo da estrutura protéica a partir dos algoritmos obtidos na cristalografia. Outro método desenvolvido há alguns anos por pesquisadores da Universidade de Washington, EUA, chamado Rosetta, baseia na previsão de estrutura. Eles descobriram que até mesmo os mapas de elétrons com muito baixa densidade, a partir de soluções de substituição molecular, podem ser úteis, orientando as pesquisas de previsão do método Rosetta. O teste de desempenho do novo método foi realizado, a partir de 13 grupos de dados de cristalografia de raios X em moléculas de proteínas que ainda não tinham suas estruturas identificadas, obtendo-se desse total, oito estruturas em alta resolução. Esses resultados mostram que a combinação do método de previsão estrutural (Rosetta), com os dados da cristalografia de raios X, pode se tornar ainda mais eficiente, por superar as dificuldades apresentadas por outras metodologias. Referencia: Arlei Maturano - Equipe Biotec AHG 04/05/2011 às 10:55hs.

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